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Explorer la dynamique de protéolyse par la pepsine grâce aux approches statistiques
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Explorer la dynamique de protéolyse par la pepsine grâce aux approches statistiques

Explorer la dynamique de protéolyse par la pepsine grâce aux approches statistiques

Au cours de la digestion, les protéines que nous mangeons libèrent des acides aminés nécessaires au métabolisme de l’homme, ainsi que potentiellement des peptides bioactifs. Ces libérations et leur cinétique dépendent des caractéristiques des protéines, de l’aliment qui les contiennent et de la spécificité des protéases qui interviennent successivement au cours de la digestion. La phase gastrique, à l’origine des premières étapes de déconstruction des aliments, est d’une importance primordiale pour la digestion des protéines, grâce à l’action de la pepsine, première protéase à intervenir.

Des jeux de données peptidomiques issues de l’hydrolyse in vitro de protéines par la pepsine en conditions gastriques simulées ont été analysés grâce à des approches statistiques originales. Ces analyses ont permis de réinterroger la spécificité d’action de la pepsine et de proposer des modèles de prédiction de l’hydrolyse des protéines par cette protéase.

L’influence de :

  • la nature des acides aminés de part et d’autre des liaisons peptidiques hydrolysées,
  • l’environnement physicochimique des liaisons peptidiques (structure secondaire, hydrophobie, charge),
  • la présence de ponts disulfures ou de motifs de glycosylation,
  • l’état d’agrégation des protéines,

a été démontrée.

La compréhension de plus en plus fine des règles d’action de la pepsine laisse entrevoir la possibilité de contrôler précisément la nature des peptides libérés en phase gastrique, et donc potentiellement dans la suite du processus digestif. En particulier, les procédés susceptibles de modifier les caractéristiques physicochimiques des protéines, dont l’agrégation, pourraient être à terme des leviers permettant d’orienter le déroulement de la digestion.

Scores de propension des résidus d’acides aminés (identifiés selon la codification internationale) en position P1 et P1’après 30 s de digestion in vitro par la pepsine

Scores de propension des résidus d’acides aminés
© STLO

Collaborations

En savoir plus

  • Suwareh O, Causeur D, Jardin J, Briard-Bion V, Le Feunteun S, Pézennec S, Nau F (2021) Statistical modeling of in vitro pepsin specificity. Food Chemistry, 362, 130098, https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2021.130098
  • Suwareh O., Causeur D., Le Feunteun S., Jardin J., Briard-Bion V., Pezennec S., Nau F. (2024) Peptide bonds cleaved by pepsin are affected by the morphology of heat-induced ovalbumin aggregates. Food Chemistry 458, 140260. https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2024.140260

Contact

Françoise Nau
 

Date de modification : 12 mai 2025 | Date de création : 12 mai 2025 | Rédaction : STLO-MHFamelart